Los científicos descubren una nueva e importante debilidad del coronavirus









Los científicos de la Universidad Northwestern en los Estados Unidos han descubierto una nueva debilidad en la famosa proteína S o pico de proteína, la molécula grande por la cual el SARS-CoV-2 reconoce las células humanas y las ingresa. Por lo tanto, con este descubrimiento, las puertas a nuevos tipos de tratamiento pueden estar abiertas. La forma práctica en que se muestra en este descubrimiento podría significar que se ha encontrado el camino para acabar con esta pandemia provocada por el nuevo coronavirus.

Con cada día que pasa, las investigaciones conocen mejor el SARS-CoV-2 y cómo infecta a los humanos.

Ilustración de SARS-CoV-2, el nuevo coronavirus y su proteína S o pico

A través de simulaciones que reproducían la proteína a nanoescala (un nanómetro equivalente a una millonésima de milímetro), los científicos analizaron una región con carga positiva, conocida como sitio de clivaje polibásico. Esta zona se encuentra a una distancia de 10 nanómetros del sitio de reconocimiento de proteínas. Este es el punto exacto donde la molécula se une a las proteínas humanas. Por tanto, esta escisión permite que el vínculo entre la proteína pico y los receptores cargados negativamente en las células humanas sea fuerte.

Por lo tanto, dise√Īaron una mol√©cula negativa con la capacidad de unirse a la escisi√≥n. Como resultado, puede haber un bloqueo en la capacidad del SARS-CoV-2 para unirse a las c√©lulas humanas.





¬ŅEs el comienzo del fin del coronavirus y la enfermedad COVID-19?

Cuanto más sepa sobre el virus y cómo funciona, más podrá "cerrar" las puertas a la aparición de COVID-19. La vacuna o el tratamiento pueden, en primer lugar, pasar aislando el virus, de modo que no pueda infectar células humanas.

Nuestro trabajo indica que bloquear este sitio de escisión puede ser un tratamiento profiláctico viable que reduce la capacidad del virus para infectar a los humanos. Además, nuestros resultados explican los estudios experimentales que muestran que las mutaciones en la proteína pico afectaron la transmisibilidad del virus.

Explicó Mónica Olvera de la Cruz, directora de la investigación.

Nueva imagen de coronavirus

Fotografía en color capturada por el microscopio electrónico, que muestra varias partículas virales aisladas en un paciente - NIAID

Este sitio de escisi√≥n ha sido indescriptible hasta ahora y, seg√ļn los investigadores, fue una sorpresa descubrir su ubicaci√≥n y su capacidad para interactuar en el sitio de uni√≥n, por el cual la prote√≠na del virus se une al receptor humano.

No esperábamos encontrar interacciones electrostáticas a una distancia de 10 nanómetros. En condiciones fisiológicas, este tipo de interacción generalmente no ocurre a más de un nanómetro de distancia.

Baofu Qiao, primer autor del estudio, dijo.

En este caso, parece que no. Como explica Olvera Cruz, todo indica que esta región se adhiere a una enzima denominada furina, muy abundante en los pulmones, "lo que sugiere que el sitio de clivaje es fundamental para la entrada del virus en las células humanas".

Con esta información en la mano, Olvera de la Cruz y Qiao planean trabajar con químicos y farmacólogos para desarrollar un nuevo tratamiento que se una a esta región de la proteína pico, el nuevo coronavirus.

El descubrimiento inaugura una nueva posible vía de tratamiento y fue publicado recientemente en la revista "ACS Nano".

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Ana Gomez

Ana G√≥mez. Naci√≥ en Asturias pero vive en Madrid desde hace ya varios a√Īos. Me gusta de todo lo relacionado con los negocios, la empresa y los especialmente los deportes, estando especializada en deporte femenino y polideportivo. Tambi√©n me considero una Geek, amante de la tecnolog√≠a los gadgets. Ana es la reportera encargada de cubrir competiciones deportivas de distinta naturaleza puesto que se trata de una editora con gran experiencia tanto en medios deportivos como en diarios generalistas online. Mi Perfil en Facebook:¬†https://www.facebook.com/ana.gomez.029   Email de contacto: ana.gomez@noticiasrtv.com

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